Enzymy – z czym to się je?

Witamy w pierwszym artykule skierowanym do uczniów/studentów. W firmie Gentaur jest to dla nas ważne by oprócz sprzedaży produktów diagnostycznych również edukować innych. W artykułach będą się pojawiać głównie zagadnienia biochemiczne. Możliwe, że również później pojawią się teksty związane z innymi przedmiotami. Razem odkryjemy, że biochemia nie jest aż taka straszna jak się wydaje.

Czym są enzymy?

Enzymy to białkowe katalizatory, które zwiększają szybkość reakcji a przy tym same się nie zużywają. Enzym posiada miejsce aktywne, które powstaje na skutek zawijania białka. Miejsce to posiada łańcuchy boczne aminokwasów uczestniczące w wiązaniu substratu i katalizie. Substrat podczas reakcji enzymatycznej łączy się z miejscem aktywnym, tworząc kompleks enzym-substrat. Następnie przyłączenie substratu powoduje zmiany konformacyjne w enzymie, które umożliwiają zajście katalizy. Powstały kompleks następnie przekształca się w kompleks enzym-produkt, który dysocjuje na enzym i produkt.
Mechanizm przyłączania się substratu i powstawania produktu można przyrównać do małego dziecka, któremu jest za gorąco w swetrze. To dziecko nazwijmy substratem. Rodzic zauważa, że jemu dziecku jest za ciepło, więc podchodzi do dziecka. Rodzic w tym przypadku będzie enzymem. Rodzic łapie za rękawy swetra dziecka – to jest nasz kompleks enzym-substrat. Następnie rodzic powoli zdejmuje sweter. Ten proces to będzie nasz stan przejściowy, który występuje pomiędzy utworzeniem kompleksu substrat-enzym a powstawaniu produktu. W końcu rodzicowi udaje się zdjąć sweter. Szczęśliwe dziecko już bez swetra to będzie nasz produkt.

Zmiany energii w enzymach

Jednym z ważnych pojęć związanych z reakcjami enzymatycznymi jest energia aktywacji. Jest to różnica energii substratów i wysokoenergetycznego związku pośredniego, charakterystyczna dla stanu przejściowego, który tworzy się podczas zmiany substratu w produkt. Im niższa energia aktywacji, tym większa liczba cząsteczek posiada energię wystarczającą do pokonania stanu przejściowego i dzięki temu zwiększa się szybkość reakcji. Za to energia maksymalna to różnica energii swobodnej pomiędzy substratem a wysokoenergetycznym stanem przejściowym.

Niektóre enzymy w naszej ofercie:

UNG Enzyme
abx073032-10000U
Abbexa 10.000 U

Klasy enzymów:

  • oksyreduktazy – katalizują reakcje utlenienia
  • transferazy – katalizują przenoszenie grup zawierających węgiel, azot lub fosfor
  • hydrolazy – katalizują reakcje hydrolizy z wykorzystaniem cząsteczki wody
  • liazy – katalizują reakcje rozpadu wiązań C-C, C-S i niektórych C-N
  • izomerazy – katalizują reakcje izomeryzacji
  • ligazy – katalizują reakcje tworzenia wiązań pomiędzy węglem a O, S i N z wykorzystaniem energii pochodzącej z hydrolizy ATP

Czynniki wpływające na szybkość reakcji:

  • stężenie substratu
  • temperatura
  • pH

Wpływ stężenia substratu

Wpływ temperatury:

Wpływ pH:

Stała Michaelisa:

Na poprzednim obrazku związany z wpływem stężenia substratu na szybkość reakcji pojawił się tajemniczy symbol Km. Jest to stała Michaelisa. Jest ona charakterystyczna dla konkretnego enzymu i jego substratu. Ukazuje ona powinowactwo enzymu do substratu. Odpowiada ona również ilościowemu stężeniu substratu. dla którego szybkość reakcji jest równa połowie Vmax, czyli kiedy miejsce aktywne w połowie zapełni się enzymem. Mała wartość Km jest związana z dużym powinowactwem enzymu do substratu, gdyż wymagane jest niewielkie stężenie substratu do wypełnienia nim poły cząsteczek enzymu. Za to duża wartość Km związana jest z małym powinowactwem enzymu do substratu, gdyż potrzebne jest duże stężenie substratu, aby wysycić połowę cząsteczek enzymu.

Inhibitory:

Inhibitor to każda substancja mogąca obniżyć szybkość reakcji katalizowanej enzymatycznie. Można je podzielić na odwracalne i nieodwracalne. Inhibitory nieodwracalne wiążą się kowalencyjnie z enzymem. Jednym z przykładów inhibitora nieodwracalnego jest ołów. Inhibitory odwracalne wiążą się z enzymem za pomocą wiązań niekowalencyjnych. Dwa najczęściej spotykane inhibitory odwracalne to inhibitory kompetycyjne i niekompetycyjne.

Inhibicja kompetycyjna:

Pojawia się gdy inhibitor wiąże się w sposób odwracalny w tym samym miejscu, w którym jest wiązany substrat. Inhibitor wtedy współzawodniczy o wiązanie z substratem. Wpływ tego inhibitora może być odwrócony przez zwiększenie stężenia substratu. Jednym z przykładów leków inhibitujących w sposób kompetycyjny są statyny.

Inhibicja niekompetycyjna:

Ten typ inhibicji pojawia się, gdy inhibitor i substrat wiążą się w różnych miejscach enzymu. Inhibitor tego rodzaju może wiązać się zarówno z wolnym enzymem, jak i kompleksem enzym-substrat, co zapobiega zajściu reakcji. Efekt tego inhibitora nie może być przełamany przez zwiększanie stężenia substratu, a w wyniku tego pozornie zmniejsza się Vmax reakcji. Enzym ma takie samo Km dla substratu niezależnie od obecności lub nieobecności inhibitora.

Niektóre enzymy w naszej ofercie:

LDH Enzyme
abx070010-50Units
Abbexa 50 Units